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Text File  |  1995-03-04  |  1.9 KB  |  35 lines

  1. *************************************************************
  2. * Protein prenyltransferases alpha subunit repeat signature *
  3. *************************************************************
  4.  
  5. Protein prenyltransferases  catalyze  the transfer of an isoprenyl moiety to a
  6. cysteine four  residues  from  the  C-terminus  of  several proteins. They are
  7. heterodimeric enzymes consisting of alpha and beta subunits. The alpha subunit
  8. is thought  to  participate in a stable complex with the isoprenyl  substrate;
  9. the beta    subunit    binds   the   peptide   substrate.   Distinct   protein
  10. prenyltransferases might  share  a  common  alpha subunit.  Both the alpha and
  11. beta subunit  show repetitive sequence motifs [1]. These repeats have distinct
  12. structural and  functional implications and are unrelated to each other. Known
  13. protein prenyltransferase alpha subunits are:
  14.  
  15.  - Mammalian protein farnesyltransferase alpha subunit.
  16.  - Yeast protein RAM2, a protein farnesyltransferase alpha subunit.
  17.  - Yeast protein  MAD2, a protein geranylgeranyltransferase alpha subunit.
  18.  
  19. The conserved domain of the alpha subunit consists of about 34 amino acids and
  20. is repeated  five times. It contains an invariant tryptophan possibly involved
  21. in heterodimerization  with  the  conserved  phenylalanines  in  the  repeated
  22. domains of the beta subunits, via hydrophobic bonds. The signature pattern for
  23. this domain is centered on the invariant tryptophan.
  24.  
  25. -Consensus pattern: [PSIAV]-x-[NDFV]-[NEQIY]-x-[LIVMAGP]-W-[NQSTHF]-[FYHQ]-
  26.                     [LIVMR]
  27. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  28. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: 13 where the pattern is found  only
  29.  once, whereas it is found five times in known protein prenyltransferase alpha
  30.  subunits.
  31. -Last update: June 1994 / Text revised.
  32.  
  33. [ 1] Boguski M.S., Murray A.W., Powers S.
  34.      New Biol. 4:408-411(1992).
  35.